Ureases (mã hiệu:
EC 3.5.1.5), nếu xét về chức năng thì thuộc về
siêu họ các amidohydrolase và
phosphotriesterase.
[1] Urease được tìm thấy trong rất nhiều
vi khuẩn,
nấm,
tảo,
thực vật, và một số
động vật không xương sống, thậm còn có thể tồn tại trong đất. Urease là các
metalloenzyme chứa
niken và có trọng lượng phân tử cao.
[2]Các enzim này xúc tác quá trình thủy phân
urê thành
carbon dioxit và
amoniac:(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3Quá trình thủy phân urê xảy ra ở hai giai đoạn. Trong giai đoạn đầu,
amoniac và
carbamate được tạo nhiên.
Carbamate sẽ nhanh chóng tự thủy phân thành
amoniac và
axit cacbonic. Hoạt động của urease sẽ làm tăng độ pH của môi trường vì nó tạo ra amoniac, đó là kiến thức cơ bản.Hoạt động của urease lần đầu tiên được xác định vào năm 1876 bởi nhà hóa học người Pháp là
Frédéric Alphonse Musculus như là một chất lên men hòa tan.
[3] Năm 1926,
James B. Sumner đã chỉ ra rằng urease là một
protein bằng cách kiểm tra dạng kết tinh của nó.
[4] Công trình của Sumner là cuộc mô tả đầu tiên rằng một
protein có thể hoạt động như một loại
enzyme và cuối cùng dẫn đến sự công nhận rằng hầu hết các
enzyme, trên thực tế, chính là protein. Urease cũng là enzyme đầu tiên được kết tinh. Đối với công trình này, Sumner đã được trao giải
Nobel Hóa học vào năm 1946.
[5] Cấu trúc tinh thể của urease lần đầu tiên được xác định bởi
P. A. Karplus vào năm 1995.
[4]